Eph受体酪氨酸激酶在许多病理组织中过度表达，因此已成为很有前景的药物靶点候选物。然而，能够选择性地与单个Eph受体结合而不与其他成员结合的分子却很少。在此，文章通过噬菌体展示技术鉴定出了能选择性结合EphB类不同受体（包括EphB1、EphB2和EphB4）的肽段。具有相同EphB受体特异性的肽段相互竞争结合，表明它们具有部分重叠的结合位点。此外，其中一些肽段包含在ephrin-B配体的G-H环中发现的氨基酸基序，该区域介导与EphB受体的高亲和力相互作用。与靶向ephrin结合位点一致，亲和力较高的肽段可拮抗ephrin与EphB受体的结合。文章还设计了一种优化的EphB4结合肽，其亲和力与天然配体ephrin-B2相当。这些肽类物质应可作为选择性抑制EphB受体病理性活动的抑制剂，以及作为成像探针和治疗药物的靶向剂发挥作用。

名称：TNYL

单字母 H2N-TNYLFSPNGPIA-OH

多字母 H2N-Thr-Asn-Tyr-Leu-Phe-Ser-Pro-Asn-Gly-Pro-Ile-Ala-OH

氨基酸个数 12

分子式 C60H88N14O18

平均分子量(MW) 1293.42
参考文献：doi.org/10.1074/jbc.M500363200